Kierownik
Dr Michał Koliński,  (+48) 22 849 93 58, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Pracownicy naukowi
Dr Beata Sokołowska, (+48) 22 849 93 58, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. 
Dr Wojciech Puławski (+48) 22 849 93 58, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. 
Magistranci
mgr Urszula Orzeł  Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript..p
Pracownicy techniczni
Grzegorz Firlik, (+48) 22 849 93 58, Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.

Więcej informacji na https://bioinfo.imdik.pan.pl/

Profil badawczy

  • wykorzystanie metod symulacji wielo-skalowych do modelowania złożonych układów molekularnych,
  • badanie procesu aktywacji i sygnalizacji receptorów GPCR,
  • przewidywanie struktury białek oraz badanie oddziaływań białko-białko,
  • modelowanie błon biologicznych,
  • wykorzystanie dokowania molekularnego do projektowania leków,
  • analiza struktury przestrzennej biopolimerów, zastosowanie metod deep learning w biologii,
  • zastosowanie systemów uczących się w matematycznym i statystycznym modelowaniu i analizie systemów/układów (pato)fizjologicznych w klinice, oraz w rozwiązywaniu istotnych problemów w biomedycynie, włączając metody wirtualnej rzeczywistości. 

Granty

  • "Analiza podobieństwa struktur przestrzennych biopolimerów przy użyciu deskryptorów lokalnej struktury", 2011/03/D/NZ2/02004, Dr Paweł Daniluk, 2012 – 2017,
  • "Badanie mechanizmów sygnalizacji receptorów GPCR z wykorzystaniem wielo-skalowych symulacji dynamiki molekularnej", IP2012016372, Dr Michał Koliński, 2014-2016,
  • „Opracowanie metody do przewidywania struktury przestrzennej kompleksów receptorów GPCR z agonistami i antagonistami z uwzględnieniem wpływu liganda na strukturę receptora", 2011/01/D/NZ2/05314, Dr Michał Koliński, 2012-2016. 

Współpraca krajowa

  • Wydział Chemii, Uniwersytet Warszawski, Warszawa,
  • Wydział Fizyki, Uniwersytet Warszawski, Warszawa,
  • Instytut Chemii Organicznej Polskiej Akademii Nauk, Warszawa,
  • Zakład Biofarmacji Medycznej, Uniwersytet Medyczny w Lublinie,
  • Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Uniwersytetu Warszawskiego, Warszawa,
  • Klinika Rehabilitacji, Narodowy Instytut Geriatrii, Reumatologii i Rehabilitacji im. prof. dr hab. med. Eleonory Reicher w Warszawie, 

Współpraca zagraniczna

  • Department of Chemistry, Iowa State University, Ames, USA 

Aparatura

  • klaster komputerowy: 4 węzły obliczeniowe (16-core processors), 16 węzłów obliczeniowych (12-core processors) wyposażonych w karty GPU.

Metody badawcze

  • Modelowanie molekularne (metody wielo-skalowe),
  • Symulacje z wykorzystaniem Dynamiki Molekularnej ,
  • Dokowanie molekularne,
  • Przewidywanie struktury białek oraz ich kompleksów (metody porównawcze oraz metody ab initio). 

Wybrane publikacje

  • Kurcinski M, Badaczewska‐Dawid A, Kolinski M, Kolinski A, Kmiecik S. Flexible docking of peptides to proteins using CABS‐dock. Protein Science. 2020,29:211-222. DOI:10.1002/pro.3771
  • Koliński M, Kmiecik S, Dec R, Piejko M, Mak P, Dzwolak W. Docking interactions determine early cleavage events in insulin proteolysis by pepsin: Experiment and simulation. International Journal of Biological Macromolecules 2020,149:1151-1160. DOI:10.1016/j.ijbiomac.2020.01.253
  • Dec R, Kolinski M, Kouza M, Dzwolak W. Rapid self-association of highly amyloidogenic H-fragments of insulin: Experiment and molecular dynamics simulations. Int J Biol Macromol 2020,150:894-903. DOI:10.1016/j.ijbiomac.2020.02.153
  • Badaczewska-Dawid A, Kmiecik S, Kolinski M. Docking of peptides to GPCRs using a combination of CABS-dock with FlexPepDock refinement. Briefings in Bioinformatics, bbaa109, 2020. DOI:10.1093/bib/bbaa109
  • Dec R, Kolinski M, Dzwolak W. Beyond amino acid sequence: disulfide bonds and the origins of the extreme amyloidogenic properties of insulin's H-fragment. FEBS J 2019,286:3194-3205. DOI:10.1111/febs.14849
  • Szulczyk D, Dobrowolski MA, Roszkowski P, Bielenica A, Stefanska J, Kolinski M, et al. Design and synthesis of novel 1H-tetrazol-5-amine based potent antimicrobial agents: DNA topoisomerase IV and gyrase affinity evaluation supported by molecular docking studies. Eur J Med Chem 2018,156:631-640. DOI: 10.1016/j.ejmech.2018.07.041
  • Bielenica A, Drzewiecka-Antonik A, Rejmak P, Stefanska J, Kolinski M, Kmiecik S, et al. Synthesis, structural and antimicrobial studies of type II topoisomerase-targeted copper(II) complexes of 1,3-disubstituted thiourea ligands. J Inorg Biochem 2018,182:61-70. DOI:10.1016/j.jinorgbio.2018.01.005
  • Rakowski F, Karbowski J. Optimal synaptic signaling connectome for locomotory behavior in Caenorhabditis elegans: Design minimizing energy cost. PLoS Comput Biol 2017,13:e1005834. DOI:10.1371/journal.pcbi.1005834
  • Troć A, Zimnicka M, Koliński M, Danikiewicz W. Structural Elucidation of β‐Lactam Diastereoisomers through Ion Mobility Mass Spectrometry Studies and Theoretical Calculations. Journal of Mass Spectrometry 2016,51:282-290. DOI:10.1002/jms.3749
  • Pulawski W, Jamroz M, Kolinski M, Kolinski A, Kmiecik S. Coarse-grained simulations of membrane insertion and folding of small helical proteins using the CABS model. Journal of Chemical Information and Modeling 2016,56:2207-2215. DOI:10.1021/acs.jcim.6b00350
  • Kmiecik S, Gront D, Kolinski M, Wieteska L, Dawid AE, Kolinski A. Coarse-grained protein models and their applications. Chemical reviews 2016,116:7898-7936. DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00163
  • Bielenica A, Kedzierska E, Kolinski M, Kmiecik S, Kolinski A, Fiorino F, et al. 5-HT2 receptor affinity, docking studies and pharmacological evaluation of a series of 1,3-disubstituted thiourea derivatives. Eur J Med Chem 2016,116:173-186. DOI:10.1016/j.ejmech.2016.03.073