Pracownia Inżynierii Białek

indeks  logoRP  narodowe centrum badan i rozwoju ncbr logo 

 
Kierownik: dr hab. Izabela Sabała, prof. IMDiK - tel. 22 60 86 451; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. ; pokój nr 4
Adiunkci: 
dr Elżbieta Jagielska – 22 60 86 451; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.; pokój nr 4
dr inż. Justyna Czarnecka - 22 60 86 501; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.; pokój nr C-001
dr Magdalena Kaus-Drobek - 22 60 86 501;Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.; pokój nr C-001
Asystent:
dr inż. Marzena Nowacka - tel. 22 60 86 501; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript. ; pokój nr C-002
Specjaliści:
dr inż. Małgorzata Korzeniowska - tel. 22 60 86 501; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
mgr Michał Zaród - 22 60 86 501; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.; pokój nr C-003
mgr Krzysztof Wardak - 22 60 86 501; Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.; pokój nr C-003

Tematyka badawcza
Nasz zespół bada właściwości enzymów bakteriolitycznych, w tym ich strukturę, specyficzność i stabilność, w celu uzyskania nowoczesnych nie antybiotykowych środków antybakteryjnych o szerokim zastosowaniu w medycynie, weterynarii i przemyśle. Enzymy te selektywnie i skutecznie eliminują bakterie chorobotwórcze z różnych środowisk, w tym także bakterie oporne na antybiotyki, przez co mogą służyć jako nowoczesne środki do odkażania powierzchni, jako składniki zestawów diagnostycznych oraz związki antybakteryjne w terapii ludzi i zwierząt. Prowadzone badania podstawowe nad strukturalnymi i fizjologicznymi mechanizmami regulacji aktywności enzymatycznej pozwalają na precyzyjne zastosowanie inżynierii białkowej w celu wygenerowania i udoskonalenia nowych enzymów bakteriolitycznych oraz ich dopasowanie do konkretnych aplikacji i wymagań produktowych. 

Projekty realizowane 

OPUS 26: Aktywacja autolizyny LytM z gronkowca złocistego jako potencjalna strategia rozwoju leków antybakteryjnych, nr umowy UMO/2023/51/B/NZ1/01552, dr hab. Izabela Sabała, okres realizacji od 2024 r. do 2027 r.



Projekty zakończone

  • MolSpec: Molecular basis of enzyme specificity and applications - NAWA, program: Akademickie Partnerstwa Międzynarodowe. Nr umowy PPI/APM/2018/1/00034/U/001
    Okres realizacji od 2018 r. do 2021 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała i prof. Matthias Bochtler

  • Infectless: new generation of antimicrobial dressing - Fundacja na Rzecz Nauki Polskiej, program TEAMTECH
    Okres realizacji od 2017 r. do 2020 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała

  • Aurezyna: Biotechnologiczne zastosowania białka bakteriolitycznego (PBS1/A8/8/2012), Narodowe Centrum Badań i Rozwoju
  • Okres realizacji projektu od 2013 r. do 2016 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała

  • Enzymatyczne chimery bakteriolityczne, program: SKILLS, Fundacja na rzecz Nauki Polskiej.
    Okres realizacji projektu od 2014 r. do 2015 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała

  • Market analysis for implementation of Aurezyna enzyme in skin care products against acne, Quest for Commercialization, IIMCB
    Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała

  • Optimization and scaling up of low cost Auresine production, Quest for Commercialization, IIMCB.
    Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska

  • Auresine trademark registration and its graphic identity designing, Quest for Commercialization, IIMCB
    Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska

  • Wpływ ładunku powierzchniowego na aktywność nowych hydrolaz peptydoglikanowych z gatunku Staphylococcus pettenkoferi Miniatura 1, Narodowe Centrum Nauki
    Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska

  • Intellectual property protection and commercialization of invention with application in protection of food and people from S. aureus bacteria (POiG: 1.3.2.)
    Okres realizacji projektu od 2011 r. do 2015 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała

Współpraca krajowa i międzynarodowa

  • Warszawski Uniwersytet Medyczny – dr hab. Joanna Stefańska
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego - prof. Beata Kuczyńska
  • Uniwersytet Warszawski – dr Marta Zapotoczna
  • Instytut Podstawowych Problemów Techniki PAN - dr Filippo Pierini, dr Paweł Nakielski, dr Olga Urbanek
  • Trinity Collage Dublin - dr Joan Geoghegan
  • University NOVA Lisboa – prof. Sergio Filippe
  • Tubingen University – prof. Andreas Peschel
  • Norwegian University of Life Sciences – dr Morten Kjos, dr Davide Porcelatto
  • Fraunhofer Institute for Silicate Research – dr Bastian Christ, dr Joern Probst
  • University of Sheffield - dr Stefan Mesnage, prof. Mike Williamson
  • NOFIMA – dr Even Hier, dr Trond Moretro
  • TINE SA – dr Havard Norstebo, dr Ann Cathrine Whist
  • VESO – dr Marie Lovoll

Wybrane publikacje

  • Mitkowski P, Jagielska E, Sabała I. Engineering of chimeric enzymes with expanded tolerance to ionic strength. Microbiol Spectr. 2024 Jun 4;12(6):e0354623. doi: 10.1128/spectrum.03546-23. Epub 2024 May 2. PMID: 38695664; PMCID: PMC11237380.

  • Razew A, Laguri C, Vallet A, Bougault C, Kaus-Drobek M, Sabala I, Simorre JP. Staphylococcus aureus sacculus mediates activities of M23 hydrolases. Nat Commun. 2023 Oct 23;14(1):6706. doi: 10.1038/s41467-023-42506-w. PMID: 37872144; PMCID: PMC10593780.

  • Razew A, Schwarz JN, Mitkowski P, Sabala I, Kaus-Drobek M. One fold, many functions-M23 family of peptidoglycan hydrolases. Front Microbiol. 2022 Oct 21;13:1036964. doi: 10.3389/fmicb.2022.1036964. PMID: 36386627; PMCID: PMC9662197.

  • Wysocka A, Łężniak Ł, Jagielska E, Sabała I. Electrostatic Interaction with the Bacterial Cell Envelope Tunes the Lytic Activity of Two Novel Peptidoglycan Hydrolases. Microbiol Spectr. 2022 Jun 29;10(3):e0045522. doi: 10.1128/spectrum.00455-22. Epub 2022 Apr 25. PMID: 35467396; PMCID: PMC9241647.

  • Wysocka A, Jagielska E, Łężniak Ł, Sabała I. Two New M23 Peptidoglycan Hydrolases With Distinct Net Charge. Front Microbiol. 2021 Sep 24;12:719689. doi: 10.3389/fmicb.2021.719689. PMID: 34630350; PMCID: PMC8498115.

  • Małecki PH, Mitkowski P, Jagielska E, Trochimiak K, Mesnage S, Sabała I. Structural Characterization of EnpA D,L-Endopeptidase from Enterococcus faecalis Prophage Provides Insights into Substrate Specificity of M23 Peptidases. Int J Mol Sci. 2021 Jul 1;22(13):7136. doi: 10.3390/ijms22137136. PMID: 34281200; PMCID: PMC8269130.
  • Urbanek O, Wysocka A, Nakielski P, Pierini F, Jagielska E, Sabała I. Staphylococcus aureus Specific Electrospun Wound Dressings: Influence of Immobilization Technique on Antibacterial Efficiency of Novel Enzybiotic. Pharmaceutics. 2021 May 13;13(5):711. doi: 10.3390/pharmaceutics13050711. PMID: 34068117; PMCID: PMC8152744.
  • Gonzalez-Delgado LS, Walters-Morgan H, Salamaga B, Robertson AJ, Hounslow AM, Jagielska E, Sabała I, Williamson MP, Lovering AL, Mesnage S. Two-site recognition of Staphylococcus aureus peptidoglycan by lysostaphin SH3b. Nat Chem Biol. 2020; 16(1):24-30; doi: 10.1038/s41589-019-0393-4. 
  • Mitkowski P, Jagielska E, Nowak E, Bujnicki JM, Stefaniak F, Niedziałek D, Bochtler M, Sabała I. Structural bases of peptidoglycan recognition by lysostaphin SH3b domain. Sci Rep. 2019; 9(1):5965; doi: 10.1038/s41598-019-42435-z. 
  • Jagielska E, Chojnacka O, Sabała I. LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions. Microb Drug Resist. 2016 Sep;22(6):461-9; doi: 10.1089/mdr.2016.0053. 
  • Grabowska M, Jagielska E, Czapinska H, Bochtler M, Sabala I. High resolution structure of M23 peptidase with substrate analogue. Sci Rep. 2015 Oct 6;5:14833; doi: 10.1038/srep14833. 
  • Sabala I, Jagielska E, Bardelang PT, Czapinska H, Dahms SO, Sharpe JA, James R, Than ME, Thomas NR, Bochtler M. Crystal structure of the antimicrobial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans. FEBS J. 2014 Sep;281(18):4112-22. 
  • Sabala I, Jonsson IM, Tarkowski A, Bochtler M. Anti-staphylococcal activities of lysostaphin and LytM catalytic domain. BMC Microbiol. 2012 Jun 6;12:97; doi: 10.1186/1471-2180-12-97. 
  • Piano D, El Alaoui S, Korza HJ, Filipek R, Sabala I, Haniewicz P, Buechel C, De Sanctis D, Bochtler M. Crystallization of the photosystem II core complex and its chlorophyll binding subunit CP43 from transplastomic plants of Nicotiana tabacum. Photosynth Res. 2010 Dec;106(3):221-6; doi:10.1007/s11120-010-9597-x. 
  • Odintsov SG, Sabala I, Bourenkov G, Rybin V, Bochtler M. Staphylococcus aureus aminopeptidase S is a founding member of a new peptidase clan. J Biol Chem. 2005 Jul 29;280(30):27792-9; doi:10.1074/jbc.M502023200. 
  • Odintsov SG, Sabala I, Bourenkov G, Rybin V, Bochtler M. Substrate Access to the Active Sites in Aminopeptidase T, a Representative of a New Metallopeptidase Clan. J Mol Biol. 2005 Nov 25;354(2):403-412; doi:10.1016/j.jmb.2005.09.042. 
  • Odintsov SG*, Sabala I*, Marcyjaniak M, Bochtler M. Latent LytM at 1.3A resolution. J Mol Biol. 2004; 335:775-85; doi: 10.1016/j.jmb.2003.11.009. *równoważny współudział
  • Bochtler M, Odintsov SG, Marcyjaniak M, Sabala I. Similar active sites in lysostaphins and D-Ala-D-Ala metallopeptidases. Protein Sci. 2004; 13(4):854-61; doi: 10.1038/srep14833. 

Patenty i zgłoszenia patentowe

  • EP2699254 The method of proteolysis, peptidase, the composition to be used as a bacteriostatic and bactericidal agent, the mixture and the applications of the active form of LytM from S. aureus or derivatives thereof 

  • PL243303B1, PCT/PL2020/050075, Recombinant polypeptide for use as a medicine, antiseptic agent, antibacterial agent, anti-inflammatory agent, compositions comprising it and uses thereof

  • PL 243304B1, PCT/PL2022/050043, Peptidoglycan hydrolase, compositions comprising it, uses thereof and method of hydrolysis employing the same

  • P.449074, PCT/PL2024/050045, Rekombinowane białko i peptyd o właściwościach przeciwdrobnoustrojowych, kompozycje je zawierające, zastosowania oraz sposoby je wykorzystujące

  • 449075, Rekombinowane białko hydrolazy peptydoglikanowej o właściwościach przeciwbakteryjnych, kompozycje je zawierające, ich zastosowania oraz sposoby je wykorzystujące 

  • 449072, PCT/PL2024/050046, Rekombinowane białko i polipeptyd o właściwościach przeciwbakteryjnych, kompozycje je zawierające, zastosowania oraz sposoby je wykorzystujące 

  • 449073, Rekombinowane białko o właściwościach przeciwbakteryjnych zawierające aktywną domenę katalityczną CHAP, kompozycje je zawierające, zastosowania oraz sposoby je wykorzystujące 

Nagrody i wyróżnienia

  • “Innovation is a Woman”, 2016, nagroda przyznana przez Fundację Kobiety Nauki - Polska Sieć Kobiet Nauki za prace nad wykorzystaniem enzymów bakteriolitycznych do walki z gronkowcami.
  • 68 Międzynarodowe Targi wynalazków “Ideas - Inventions - New Products” – iENA, Norymberga, Niemcy, 2016: Srebrny medal i nagroda specjalna dla twórców  wynalazku “Aurezyna – new way to combat staphylococcus”.
  • IMPULS AWARD, 2014, przyznana przez Fundację na Rzecz Nauki Polskiej za opracowanie chimer enzymatycznych o nowych właściwościach bakteriolitycznych.
  • „Bioinnowacje 2010” - najlepszy projekt, Bioinnovation International Summit, Gdynia