indeks  logoRP  narodowe centrum badan i rozwoju ncbr logo 

 tel. 22 60 86 501
Kierownik: Dr hab. Izabela Sabała - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Adiunkci: 
Dr Elżbieta Jagielska – Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Dr Justyna Czarnecka - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Dr Magdalena Kaus-Drobek - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Asystenci:
Mgr Michał Zaród - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Mgr Jan-Niklas Schwarz - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Mgr Ana Astorga - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Mgr inż. Paweł Mitkowski - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.
Specjalista:
Mgr Dominika Wołoszyn - Ten adres pocztowy jest chroniony przed spamowaniem. Aby go zobaczyć, konieczne jest włączenie w przeglądarce obsługi JavaScript.

Tematyka badawcza

Nasz zespół bada właściwości enzymów bakteriolitycznych, w tym ich strukturę, specyficzność i stabilność, w celu uzyskania nowoczesnych nie antybiotykowych środków antybakteryjnych o szerokim zastosowaniu w medycynie, weterynarii i przemyśle. Enzymy te selektywnie i skutecznie eliminują bakterie chorobotwórcze z różnych środowisk, w tym także bakterie oporne na antybiotyki, przez co mogą służyć jako nowoczesne środki do odkażania powierzchni, jako składniki zestawów diagnostycznych oraz związki antybakteryjne w terapii ludzi i zwierząt. Prowadzone badania podstawowe nad strukturalnymi i fizjologicznymi mechanizmami regulacji aktywności enzymatycznej pozwalają na precyzyjne zastosowanie inżynierii białkowej w celu wygenerowania i udoskonalenia nowych enzymów bakteriolitycznych oraz ich dopasowanie do konkretnych aplikacji i wymagań produktowych. 

Projekty Realizowane 
Pracownia Inżynierii Białek IMDiK

Projekt Strategiczny Aurezyna MIBMiK

  • MolSpec: Molecular basis of enzyme specificity and applications - NAWA,
    program: Akademickie Partnerstwa Międzynarodowe. Nr umowy PPI/APM/2018/1/00034/U/001, okres realizacji od 2018 r. do 2021 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała i prof. Matthias Bochtler;
  • Infectless: new generation of antimicrobial dressing - Fundacja na Rzecz Nauki Polskiej, program TEAMTECH, okres realizacji od 2017 r. do 2020 r. Kierownik projektu: dr Izabela Sabała.

Projekty zakończone

  • Aurezyna: Biotechnologiczne zastosowania białka bakteriolitycznego (PBS1/A8/8/2012), Narodowe Centrum Badań i Rozwoju. Okres realizacji projektu od 2013 r. do 2016 r. Kierownik projektu: dr Izabela Sabała;
  • Enzymatyczne chimery bakteriolityczne, program: SKILLS, Fundacja na rzecz Nauki Polskiej. Okres realizacji projektu od 2014 r. do 2015 r.
    Kierownik projektu: dr Izabela Sabała;
  • Market analysis for implementation of Aurezyna enzyme in skin care products against acne, Quest for Commercialization, IIMCB. Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r. Kierownik projektu: dr Izabela Sabała;
  • Optimization and scaling up of low cost Auresine production, Quest
    for Commercialization, IIMCB. Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska;
  • Auresine trademark registration and its graphic identity designing, Quest
    for Commercialization, IIMCB. Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska;
  • Wpływ ładunku powierzchniowego na aktywność nowych hydrolaz peptydoglikanowych
    z gatunku Staphylococcus pettenkoferi Miniatura 1, Narodowe Centrum Nauki. Okres realizacji projektu od 2017 r. do 2018 r.
    Kierownik projektu: dr Elżbieta Jagielska;
  • Intellectual property protection and commercialization of invention with application
    in protection of food and people from S. aureus bacteria (POiG: 1.3.2.). Okres realizacji projektu od 2011 r. do 2015 r. Kierownik projektu: dr Izabela Sabała.

Współpraca krajowa i międzynarodowa

  • Warszawski Uniwersytet Medyczny – dr hab. Joanna Stefańska;
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego - prof. Beata Kuczyńska;
  • Uniwersytet Warszawski – dr Marta Zapotoczna;
  • Instytut Podstawowych Problemów Techniki PAN - dr Filippo Pierini, dr Paweł Nakielski, dr Olga Urbanek;
  • Trinity Collage Dublin - dr Joan Geoghegan;
  • University NOVA Lisboa – prof. Sergio Filippe;
  • Tubingen University – prof. Andreas Peschel;
  • Norwegian University of Life Sciences – prof. Dzung Diep;
  • Fraunhofer Institute for Silicate Research – dr Bastian Christ, dr Joern Probst;
  • University of Sheffield - dr Stefan Mesnage, prof. Mike Williamson;
  • NOFIMA – dr Even Hier, dr Trond Moretro;
  • TINE SA – dr Havard Norstebo, dr Ann Cathrine Whist;
  • VESO – dr Marie Lovoll.

Wybrane publikacje dr hab. Izabeli Sabały

  • Wysocka A, Jagielska E, Łężniak Ł, Sabała I. Two New M23 Peptidoglycan Hydrolases With Distinct Net Charge. Front Microbiol. 2021 Sep 24;12:719689. doi: 10.3389/fmicb.2021.719689. PMID: 34630350; PMCID: PMC8498115.

  • Małecki PH, Mitkowski P, Jagielska E, Trochimiak K, Mesnage S, Sabała I. Structural Characterization of EnpA D,L-Endopeptidase from Enterococcus faecalis Prophage Provides Insights into Substrate Specificity of M23 Peptidases. Int J Mol Sci. 2021 Jul 1;22(13):7136. doi: 10.3390/ijms22137136. PMID: 34281200; PMCID: PMC8269130.
  • Urbanek O, Wysocka A, Nakielski P, Pierini F, Jagielska E, Sabała I. Staphylococcus aureus Specific Electrospun Wound Dressings: Influence of Immobilization Technique on Antibacterial Efficiency of Novel Enzybiotic. Pharmaceutics. 2021 May 13;13(5):711. doi: 10.3390/pharmaceutics13050711. PMID: 34068117; PMCID: PMC8152744.
  • Gonzalez-Delgado LS, Walters-Morgan H, Salamaga B, Robertson AJ, Hounslow AM, Jagielska E, Sabała I, Williamson MP, Lovering AL, Mesnage S. Two-site recognition of Staphylococcus aureus peptidoglycan by lysostaphin SH3b. Nat Chem Biol. 2020; 16(1):24-30; doi: 10.1038/s41589-019-0393-4. 
  • Mitkowski P, Jagielska E, Nowak E, Bujnicki JM, Stefaniak F, Niedziałek D, Bochtler M, Sabała I. Structural bases of peptidoglycan recognition by lysostaphin SH3b domain. Sci Rep. 2019; 9(1):5965; doi: 10.1038/s41598-019-42435-z. 
  • Jagielska E, Chojnacka O, Sabała I. LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions. Microb Drug Resist. 2016 Sep;22(6):461-9; doi: 10.1089/mdr.2016.0053. 
  • Grabowska M, Jagielska E, Czapinska H, Bochtler M, Sabala I. High resolution structure of M23 peptidase with substrate analogue. Sci Rep. 2015 Oct 6;5:14833; doi: 10.1038/srep14833. 
  • Sabala I, Jagielska E, Bardelang PT, Czapinska H, Dahms SO, Sharpe JA, James R, Than ME, Thomas NR, Bochtler M. Crystal structure of the antimicrobial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans. FEBS J. 2014 Sep;281(18):4112-22. 
  • Sabala I, Jonsson IM, Tarkowski A, Bochtler M. Anti-staphylococcal activities of lysostaphin and LytM catalytic domain. BMC Microbiol. 2012 Jun 6;12:97; doi: 10.1186/1471-2180-12-97. 
  • Piano D, El Alaoui S, Korza HJ, Filipek R, Sabala I, Haniewicz P, Buechel C, De Sanctis D, Bochtler M. Crystallization of the photosystem II core complex and its chlorophyll binding subunit CP43 from transplastomic plants of Nicotiana tabacum. Photosynth Res. 2010 Dec;106(3):221-6; doi:10.1007/s11120-010-9597-x. 
  • Odintsov SG, Sabala I, Bourenkov G, Rybin V, Bochtler M. Staphylococcus aureus aminopeptidase S is a founding member of a new peptidase clan. J Biol Chem. 2005 Jul 29;280(30):27792-9; doi:10.1074/jbc.M502023200. 
  • Odintsov SG, Sabala I, Bourenkov G, Rybin V, Bochtler M. Substrate Access to the Active Sites in Aminopeptidase T, a Representative of a New Metallopeptidase Clan. J Mol Biol. 2005 Nov 25;354(2):403-412; doi:10.1016/j.jmb.2005.09.042. 
  • Odintsov SG*, Sabala I*, Marcyjaniak M, Bochtler M. Latent LytM at 1.3A resolution. J Mol Biol. 2004; 335:775-85; doi: 10.1016/j.jmb.2003.11.009. *równoważny współudział
  • Bochtler M, Odintsov SG, Marcyjaniak M, Sabala I. Similar active sites in lysostaphins and D-Ala-D-Ala metallopeptidases. Protein Sci. 2004; 13(4):854-61; doi: 10.1038/srep14833. 

Patenty i zgłoszenia patentowe

  • EP2699254 The method of proteolysis, peptidase, the composition to be used as a bacteriostatic and bactericidal agent, the mixture and the applications of the active form of LytM from S. aureus or derivatives thereof 
  • PCT/PL2020/050075 Recombinant polypeptide for use as a medicine, antiseptic agent, antibacterial agent, anti-inflammatory agent, compositions comprising it and uses thereof

Nagrody i wyróżnienia

  • “Innovation is a Woman”, 2016, nagroda przyznana przez Fundację Kobiety Nauki - Polska Sieć Kobiet Nauki za prace nad wykorzystaniem enzymów bakteriolitycznych do walki z gronkowcami.
  • 68 Międzynarodowe Targi wynalazków “Ideas - Inventions - New Products” – iENA, Norymberga, Niemcy, 2016: Srebrny medal i nagroda specjalna dla twórców  wynalazku “Aurezyna – new way to combat staphylococcus”.
  • IMPULS AWARD, 2014, przyznana przez Fundację na Rzecz Nauki Polskiej
    za opracowanie chimer enzymatycznych o nowych właściwościach bakteriolitycznych.
  • „Bioinnowacje 2010” - najlepszy projekt, Bioinnovation International Summit, Gdynia